В то же время капсула, образуя гелеподобные структуры, остается достаточно проницаемой для многих активных молекул (иммуноглобулинов, комплемента и др.). В связи с этим у патогенных микроорганизмов сформировался второй «эшелон» защиты, позволяющий им более успешно противостоять атаке со стороны системы иммунитета. Примером такой защиты могут служить молекулы стафилококкового протеина А или протеина М стрептококков.
Протеин А равномерно распределен по поверхности стафилококков и ковалентно связан с пептидогликаном своим С-терминальным концом. N-концевая часть молекулы обладает уникальной способностью связываться с Fc-фрагментом JgG, точнее, с участком, охватывающим Сн2- и СнЗ-доме-пы. При этом одна молекула протеина А может связать две или больше IgG.
Таким образом, IgG фиксируется на поверхности стафилококка, но не как обычно, а другим концом. Поскольку Fc-области IgG оказываются связанными, они не только не могут выполнять свою функцию в адгезии стафилококка к фагоциту, но, более того, экранируют поверхностные антигены стафилококков от распознавания другими клетками иммунной системы. Если к этому добавить, что комплекс протеин A—IgG способен связывать белки комплемента, то функция протеина А в антифагоцитарной зашите становится еше более значимой.
Кроме того известно, что молекулы этого белка обладают митогенной и мнтерфероногениой активностью. В то же время, при развитии гуморального иммунного ответа подобные молекулы могут выступать в роли супрессивных факторов.
Интересно, что похожие свойства — взаимодействовать с Fc-фрагментом IgG 1 - обнаружены и у капсульных полисахаридов некоторых диплококков. Возможно, такой механизм зашиты от иммуноглобулинов получил значительное распространение в природе.
